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Wie gross ist die Dissoziationskonstante Kd des Enzym-Substrat-Komplexes im Vergleich zu Km (siehe Theorieteil)?
Kd
Km, d.h. Kd kann nie grösser als Km sein. Definitionsgemäss sind
und wobei
Demgemäss wird Kd = Km, wenn k2 ( d.h. die katalysierte Umwandlung von enzymgebundenem Substrat in Produkt) viel langsamer abläuft als die Dissoziation des ES-Komplexes. Bei vielen Enzymreaktionen ist das tatsächlich der Fall.
Zu welcher Klasse von Inhibitoren gehören Na3VO4 und NaF?
Na-Vanadat erhöht das apparente Km bei kaum verändertem Vmax, ist also ein kompetitiver Inhibitor.
NaF hingegen erniedrigt Vmax, ohne Km wesentlich zu verändern, ist also ein nicht-kompetitiver Inhibitor.
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© bipweb Biochemische Praktika für Studierende der Medizin, Webunterstützung Biochemisches Institut der Universität Zürich, Impressum. letzte Änderung, PI, 12.08.2005 Rückmeldung |
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