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Weshalb ist von den Substanzen der Tabelle im Kursheft der Wert K org./wässrig von Glycin am kleinsten?
Glycin trägt keine unpolaren Gruppen und trägt je eine positive und eine negative Ladung.
Erklären Sie die Reihenfolge K org./wässrig von Tyrosin pH 8 < Tyrosin pH 1 < Tyrosin-methylester pH 8 < p-Kresol pH 8?
Die Substanzen unterscheiden sich im Ladungszustand und sind nach abnehmender Polarität geordnet.
Ladungen
Polarität
-
+
Tyrosin pH 8
1
1
Tyrosin pH 1
0
1
-COOH ist polarer
Tyrosin-methylester pH 8
0
1
als -CO(OCH3)
p-Kresol
0
0
Aminosäuren können in hydrophile und hydrophobe Aminosäuren eingeteilt werden. Wenn auf einer relativen Skala der Hydrophobizität Glycin der Wert 0 zugeordnet wird, wie sind bei neutralem pH-Wert Tyrosin, Cystein, Tryptophan sowie Valin, Leucin, Asparaginsäure und Lysin einzustufen (Werte negativ, 0 oder positiv)?
Relative Hyrophobizität
Asparaginsäure
< 0
Lysin
< 0
Glycin
0
Cystein
> 0
Tyrosin
> 0
Valin
> 0
Leucin
> 0
Tryptophan
> 0
Welche Aminosäuren sind gewöhnlich im Inneren eines Proteins zu finden? Welche auf der Oberfläche?
Native Proteine besitzen für gewöhnlich einen kompakten hydrophoben Kern und eine hydrophilere Oberfläche. Deshalb findet man im Inneren von Proteinen vermehrt hydrophobe Aminosäuren wie z.B. Leu, Val, Ile, Phe und Trp.
Andererseits findet man auf den Proteinoberflächen mehr hydrophile und geladene Aminosäuren, wie z.B. Glu, Lys, Thr und Asn.
Welcher Effekt ist in energetischer Hinsicht hauptverantwortlich für die Faltung von Proteinen?
In einem als hydrophober Kollaps bezeichneten Vorgang entziehen sich die hydrophoben Seitenketten durch Bildung eines hydrophoben Kerns der für sie energetisch ungünstigen wässrigen Umgebung. Der hydrophobe Kern wird durch hydrophobe Effekte stabilisiert.
Die Dissoziationskonstante des Transferrin-Fe3+-Komplexes liegt unter physiologischen Bedingungen im Bereich von 10-20 M. Die durchgeführte Bestimmung zeigt, dass nur ein Teil des Transferrins im Plasma mit Fe3+ beladen ist. In welchem Bereich liegt demnach die Konzentration von freiem Fe3+?
Kd~ 10-20 M = [Tf] * [Fe3+]/ [Tf-Fe3+] = (2/3) *[Fe3+] / (1/3)
[Tf] ~2/3 des gesamten Transferrins
- [Tf-Fe3+] ~1/3 des gesamten Transferrins
[Fe3+] = Kd / 2 = 10-20 M /2 = 0.5 * 10-20 M
6* 1023 Moleküle / Mol * 0.5 * 10-20 M = 3 * 103 Moleküle / Liter
= 3 Moleküle/ ml
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© bipweb Biochemische Praktika für Studierende der Medizin, Webunterstützung Biochemisches Institut der Universität Zürich, Impressum. letzte Änderung, PI, 26.08.2005 Rückmeldung |
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